我校赵广华教授在笼形蛋白形状及尺寸调控研究取得重要进展

本网讯 我校食品科学与营养工程学院赵广华教授在笼形蛋白形状及尺寸调控研究方面取得了重要进展，其研究成果在化学领域著名期刊ACS Nano和Angew. Chem. Int. Ed.发表。

蛋白质是组成所有生命的分子基础。通过蛋白质分子亚基界面之间有序、准确的自组装和识别过程，生命得以创造且千姿百态。笼形蛋白(shell-like protein)广泛存在于自然界，在机体中扮演者重要的角色，目前纳米科学家将这些笼形蛋白广泛用作纳米反应器制备纳米材料。铁储藏蛋白(ferritin)是一种典型的24聚笼形蛋白，其内径约8 nm, 外径约12 nm。科学家发现，与其它笼形蛋白不同，很多癌细胞过表达两种人铁蛋白受体：SCARA5和TfR1，分别专一识别结合人L和H型铁蛋白，所以人重组铁蛋白如rHuHF以及rHuLF被广泛用作高选择性载体包埋各种抗癌药物、营养因子以及各种用于癌症诊断的成像试剂。但铁蛋白空间结构高度保守，其形状和尺寸单一，进而限制了其在医学以及营养学领域的应用。                                                                                           

最近，食品科学与营养工程学院赵广华教授课题组与山西大学分子所王宏飞教授课题组合作研究发现：通过氨基酸插入的方式可以调节铁储藏蛋白亚基界面相互作用，进而调整人重组H型铁蛋白rHuHF的组装方式，成功制备由16亚基组成的椭圆形类铁储藏蛋白，使wild-type铁蛋白的形状和尺寸都发生了改变。研究成果发表在化学领域著名期刊Angew. Chem. Int. Ed., 2016, 55, 16064-16070 （五年影响因子：12.111），中国农业大学的博士研究生张胜利和臧佳辰分别是论文的第一及第二作者。

赵广华教授课题组与日本京都大学BunzoMikami教授课题组合作研究发现：通过删除氨基酸残基同样可以调整铁蛋白亚基界面的相互作用，成功将wild-type人铁蛋白rHuHF由原来的24个亚基扩展成48个亚基，导致其外径从12 nm 变为17 nm，新制备的蛋白内部空腔容量大约是原来的4.3倍，该研究成果发表在纳米领域著名期刊ACS Nano, 2016, 10, 10382−10388（五年影响因子：14.486），博士研究生张胜利和臧佳辰为该论文的并列第一作者。这些研究成果不仅证明了处于亚基界面氨基酸残基在蛋白组装中的重要性，而且这些方法还可以用于其它笼形蛋白的设计和改造，制造出具有不同功能的新蛋白。